第三章生物催化剂-酶2013年

第三章生物催化剂-酶2013年

1. 第3章 生物催化剂酶工程系，应用食品化学系，32 什么样的人喝酒对健康危害最大？ 酶和你的生活：我们的生活没有酶，来自渡边安祖。 酶已成功应用于洗涤剂、纺织、酿造、皮革、造纸、医药等领域，为提高生产力、改善产品性能、确保人类可持续发展做出了贡献。 牙章主要内容，3.1酶的命名、分类与组成3.2酶的结构与催化性质3.3酶的催化机理3.4酶的分离、纯化与活性测定3.5酶催化动力学3.6酶工程的新进展3.7酶的应用，Go，Go，Go，Go，Go，Go，Go，定义：根据酶的化学性质，将蛋白质酶（什么是酶？ 端骨架酶的三维结构，3.1.1酶的概念，3.1酶的命名、分类与组成，经酶催化的生化反应称为酶促反应。在酶催化下发生的化学反应

2.改变的物质称为底物。根据酶的命名和分类原则，酶作用的底物，以核糖核酸酶命名，结合脱氢酶磷酸转移酶两个茄子原理，结合酶的来源如牛胰核糖核酸酶。3.1.2酶的分类与命名；3.1.2.1蛋白酶的分类；（1）国际系统分类；（2）系统命名法分类；（1）国际系统分类；（1）氧化还原酶全酶水解酶例如乳酸脱氢酶可促进乳酸脱氢酶的反应。 （1）氧化还原酶利用氧化还原酶、钙、钒离子对溴过氧化物酶催化的环己烷氧化反应，生成环己烷氧化物、丙酮酸以及化学性质比较活泼的精细化工原料，可广泛应用于农药、医药、涂料等10多个行业。转移酶催化基团转移反应，即基团的转移

3.基团或原子从一个底物分子转移到另一个底物分子上。例如：谷氨酰胺酶催化的氨基转移反应。 （2）转移酶：转移酶、谷氨酸、草酰乙酸、丙氨酸、-酮葡萄糖酸、水解酶等催化底物的水解。主要有淀粉酶、蛋白酶、核酸酶、脂肪酶等。例如：脂肪酶催化的脂肪水解反应（）： （3）水解酶、淀粉葡萄糖苷酶、分裂合酶从底物分子上脱去基团或原子，从而催化形成双键的反应及其逆反应。主要有醛缩酶、水合酶、脱氨酶等。例如：紫堇水合酶催化的反应。 （4）裂解酶、延迟产物、苹果酸、柠檬酸循环、线粒体内衬、异构酶促进各种异构体的转换，即底物分子内基团或原子的重排。例如：6-磷酸葡萄糖异构酶催化

4.化学反应。（5）异构酶，6茄亚类：异构酶、消旋酶、反式、顺式异构酶等，6-磷酸葡萄糖、6-磷酸果糖、糖分解、右、左这些反应与ATP分解反应AB ATP HOH=AB ADP Pi结合例如丙酮酸羧化酶催化反应。丙酮酸CO2醋酸盐，（6）合成酶或，糖异生，（2）系统命名法分类，Atp：Atp 3360肌酸磷酸转移酶：1.系统名称：包含所有气质名称和反应类型。乳酸NAD，丙酮酸NADH，乳酸：NAD氧化还原酶，2.习惯名称：只取比较重要的气质名称和反应类型。乳酸：NAD氧化还原酶

5.酶原，乳酸脱氢酶，促进水解反应的酶，通常在酶名中省略反应类型如淀粉酶、蛋白酶等。（c）酶的名称，各现并以其类型命名。因此，一个是发现的。根据酶催化反应的类型，R酶可分为剪切酶、剪切酶和多用途酶三类。根据R酶的结构特点，分为锤型R酶、发夹型R酶、含I型IVS的R酶和含II型IVS的R酶。根据酶催化的底物是RNA分子本身还是其他分子，R酶可分为分子内催化（在

6.顺式催化（又称磁催化）和分子间催化（反式催化）。酶的化学组成，简单酶与酶辅酶辅酶基团（）、全脂辅酶、（）、3.1结合。辅助机制，与酶蛋白紧密结合的小分子有机物。使用金属激活剂，金属离子作为辅助因子。酶的催化特异性主要由酶蛋白的一些辅助因子决定。它一般是电子、原子或部分化学基团的载体，，，常见的辅助因子，金属离子使酶稳定。参与催化反应，传递电子。作为酶和底物之间的桥梁。负离子在反应中起中和和减少静电排斥等作用。小分子有机化合物参与催化过程，在反应中起载体作用，传递电子、质子或其他基团。以金属离子为辅助

7. 酶与辅因子的分类 金属酶：金属离子与酶（金属）：金属离子不直接与酶结合，而是通过底物连接，包含部分金属酶和金属激活酶，部分酶，根据酶蛋白分子的特点，单体酶（）：只有一条具有活性中心的多肽链，所有单体酶均参与水解反应。 2. 寡聚酶（）：由多个单体组成，单体间紧密连接，单个单体无催化活性，单体间通过非共享结合方式相互结合。 3. 多酶复合物：镶嵌有多种酶的复合物。 齿酶催化一系列顺序反应，反应中底物变成产物。溶菌酶（130、129AA），130，荧光素酶（），大肠杆菌丙酮酸脱氢酶系统，齿

8. 目录, 3.2 酶的结构和催化性质, 3. 根据活性位点(位点)和酶活性功能, 酶分子可分为三部分。 1.结合位点 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合位点，结合位点决定酶的专一性。 , 2.催化位点 酶分子中促使性情发生化学变化的部位称为催化位点，催化位点决定酶的催化能力。 根据酶活性功能, 酶分子可分为三部分。 3.调节位点 酶分子上有一些位点可以和其它分子结合，引起酶分子空间结构的改变，激活或抑制酶。 根据酶活性功能, 酶分子有三个部分，必需基团、活性部分、维持酶活性空间结构、结合基团、催化基团、专一性、催化。

9、化学性质。典型的必需基团有Ser的羟基、His的咪唑基、Cys的巯基、Asp和Glu的侧链羧基；、、、、ILE16羧肽酶、溶菌酶Glu35、Asp52乳酸脱氢酶ASP30、β-胰蛋白酶HIS57、、、、ILE16。主要由氨基酸残基组成的疏水环境形成疏水“口袋”。 酶的催化作用包括：活性中心、大疏水侧链芳香族氨基酸、碱性氨基酸（赖氨酸和精氨酸）、小疏水侧链氨基酸，3.2酶的结构与催化性质，3.2.2酶活性中心的研究方法，1.化学

10.修饰方法侧链基团修饰2.X射线衍射法3.点突变用于聚合酶链式反应（PCR）的定点诱变，3.2.3酶的催化性质，3.2.3.1酶与一般催化剂的共性，酶具有一般催化剂的特点。1.只能进行热力学允许的反应。2.在不改变反应平衡点的情况下，缩短化学反应达到平衡的时间。3.降低活化能，加速化学反应。比非催化剂效率高出数倍，酶催化剂比非酶催化剂温和数倍，可调节高特异性，3.2.3.2酶催化的特点，FeCl3，酶催化的特异性，种族特异性：对相似的气质可用一种或几种结构。绝对特异性：只能作用于某一种气质。 （相对特异性），（结构规格），（结构规格），（规格），牙齿章节目录，3.3 酶

11.催化机理，3.3.1地板酶与气质的结合是打开锁的钥匙（1）钥匙理论（锁与钥匙，1894），限制，（2）柔道柔顺理论（-fit），牙齿理论具有酶的灵活性。丹尼尔1958），基团迁移模式，（3）接近与定向效应，接近效应：与酶活性位结合的底物分子（A，B）的反应基团彼此接近，大大提高酶活性中心底物的有效浓度，有助于加快反应速度。方向效应：酶催化剂与底物分子反应基团之间形成正确的方向排列，分子间反应按正确的方向相互作用，形成中间体，降低S分子的活化能。（4）底物变形与诱导相结合，酶的活性中心通常包含多种具有空间特殊排列和定向的催化效应

12.基团可以通过对底部价键的变形和极化，底部基团的位置等起到协同作用，使底部处于最佳反应状态，或通过削弱底部分子中敏感键，导致键扭转，从而降低，3.3酶催化机理，3.3.2酶催化机理，1.中间产物理论稳定态2.酸碱催化剂3.共价催化剂4.返回金属离子催化剂，P68-69，牙章目录，测定酶活力的方法A，根据反应时间分类停止反应法2.测压法：产物中有气体，测得压力的增加。3.滴定法：产物中有酸生成，用碱滴定。4.荧光法：牙法可用产物中产生荧光物质或产物与荧光试剂反应生成荧光产物。 5、旋光度法：产物中含有旋光性物质，可用齿法测定，B、按检查方法，3.4酶的分离纯化和活性测定，3.4.1酶的分离纯化标准蛋白的分离纯化3.4.2酶活力测定，酶反应速率：在正常单位时间（T）内，底物（S）或产物（P）的还原速度，酶活力：在特定条件下，酶催化反应的初始阶段，dSdPu=-=-，酶活力单位定义1961年国际生物化学与分子生物学联合会规定：在特定条件下（温度可为25或其他可选的温度、pH等最佳条件），每1分钟1单位催化剂称为国际单位（IU）。 气体浓度对酶反应速率的影响，3.5酶反应动力学，在低底物浓度下，反应速率与气体浓度成正比，呈一级反演