酶促反应动力学
介绍
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酶是一种具有专一性的高效生物催化剂，大部分酶是由活细胞产生的蛋白质，酶的催化条件温和，在常温常压下即可进行。由酶催化的反应称为酶促反应，其反应速度比相应的非催化反应快103～107倍。酶动力学又称酶动力学，主要研究酶反应速度与底物（即反应物）浓度等因素的关系。当底物浓度很低时，酶反应为一级反应；当底物浓度处于中等范围时，为混合级反应；当底物浓度升高时，则过渡到零级反应[1]。
主要特征报告
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普遍性
1、酶与一般催化剂一样，只催化热力学允许的化学反应（即可逆反应）。
2、能加快化学反应速率，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数。
3.作用机理是降低反应的活化能。
4.反应前后，酶没有质的变化或量的变化，微量的酶就能起巨大的催化作用。
特点
酶催化反应
但酶也具有不同于其他催化剂的特殊性质。
在酶促反应中，酶充当有效的催化剂，使反应以极快的速度或在通常不可能的条件下进行。
酶是生物体内各种化学反应最重要的物质。
特征
1. 酶促反应非常高效
酶催化反应
2. 酶促反应具有高度特异性
酶的特异性是指酶对底物的选择性，可分为以下三种类型：
1、绝对专一性酶只作用于特定结构的底物，生成特定结构的产物。如淀粉酶只作用于淀粉。
2、相对专一性：酶能作用于一类化合物或一种化学键。如磷酸酶能作用于所有含有磷酸酯键的化合物。
3.立体异构体特异性指产品只对其中一种立体异构体起作用，如L-乳酸脱氢酶只对L-乳酸起作用，对D-乳酸不起作用。
3. 酶活性的可调性
4.酶活性不稳定
因素报告
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温度、pH、酶浓度、催化物质浓度、抑制剂、活化剂、反应产物
底物浓度对酶反应速率的影响
图1
底物浓度的变化对酶反应速率的影响比较复杂，在一定的酶浓度下，当底物浓度较低时（底物浓度从0逐渐增加），反应速率与底物浓度成正比（如图1所示）；随着底物浓度的升高，反应速率不再成正比增加；若底物浓度继续升高，反应速率不再增加而趋于一个极限[2]。
影响广播
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在一定的温度和pH条件下，当底物浓度足以饱和酶
图 2
正常情况下，酶的浓度和酶促反应的速率成正比。图2：
pH对酶反应速率的影响
pH对酶促反应速率的影响酶反应介质的pH能影响酶分子，特别是活性中心上必需基团的解离程度和催化基团中质子给体或质子受体所需的电离状态。还能影响底物和辅酶的解离程度，从而影响酶与底物的结合。只有在特定的pH条件下，酶、底物和辅酶的解离度才最适宜它们相互结合、起催化作用，使酶促反应速率达到最大值。这个pH值称为酶的最适pH。
图 3
大多数酶的活性受其所处环境pH值的影响。在某一pH值下，酶促反应有最大速度，高于或低于此值，反应都会下降。这个pH值通常称为酶的最适pH值。不同的酶有不同的最适pH值。图3：例如：胃蛋白酶的最适pH值为1.5~2.2，胰蛋白酶的最适pH值为8.0~9.0，唾液淀粉酶的最适pH值为6.8等。动物酶大多在pH6.5~8.0之间，植物和微生物大多在pH4.5~6.5之间，但也有例外。例如：真菌的最适pH值为5.0~6.0，大多数细菌的最适pH值为6.5~7.5，放线菌的最适pH值为7.5~8.5。
体内大多数酶的最适pH值接近中性，但也有例外，如胃蛋白酶的最适pH值约为1.8，肝精氨酸酶的最适pH值约为9.8。当溶液pH值高于或低于最适pH值时，酶的活性都会降低，远离最适pH值时，甚至会导致酶变性、失活(图3)。因此，在测定酶活性时，应选择合适的缓冲液，使酶活性保持相对恒定。临床上利用胃蛋白酶最适pH值呈酸性的特点，在配制胃蛋白酶合剂时加入一定量的稀盐酸助消化，使其发挥更好的治疗作用。
pH影响酶活性的主要原因
过高的酸度或碱度都会影响酶分子的结构，甚至使酶变性、失活。
需要注意的是，试管中酶的最适pH并不一定与正常细胞中的生理pH完全相同。这是因为一个细胞中可能存在上百种酶，而不同的酶对细胞中的生理pH的敏感性是不同的；即这个pH对某些酶来说是最适pH，而对另一些酶来说却不是，并且不同的酶表现出不同的活性。这种差异对于控制细胞中复杂的代谢途径可能具有重要意义。
温度对酶促反应速率的影响
化学反应速度随温度升高而加快，但酶是蛋白质，会随温度升高而变性。温度较低时，前者作用较大，随温度升高反应速度加快。但当温度超过一定范围时，酶因受热变性的因素占主导地位，反应速度随温度升高而减慢。酶催化反应速度最快的温度范围，通常称为酶的最适温度。
酶在人体内的最适温度与体温接近，一般在37℃至40℃之间，酶若加热到60℃就会开始变性，如果超过80℃，酶的变性是不可逆的。
温度对酶促反应速度的影响在临床上具有指导意义。在低温条件下，酶的活性降低，但低温一般不会破坏酶。当温度升高时，酶又恢复活性。因此，在管理和技术操作中，酶制剂和酶检测标本（如血清等）应在低温下保存于冰箱中，需要时从冰箱中取出，待温度升高后再在室温下使用或检测。当温度超过80℃时，大多数酶变性，失去活性。临床上就是利用这一原理进行高温灭菌。
酶的最适温度与反应所需的时间有关，酶在短时间内可以耐受较高的温度，反之，如果反应时间延长，最适温度就会降低。据此，在生化检测中，可以采取适当升高温度、缩短反应时间的方法，进行快速的酶检测。
不同的温度对活性的影响不同，但有一个最佳温度。在最佳温度的两侧，
图 4
反应速度相对较低。图4：温度对酶促反应的影响包括两个方面：一方面，当温度升高时，反应速度也加快，与一般化学反应相同。另一方面，随着温度的升高，酶逐渐变性，即通过降低酶的活性来降低酶的反应速度。当温度低于最适温度时，前者的作用占主导，当温度高于最适温度时，后者的作用占主导，因此酶失去活性，反应速度降低。
在培养基配制过程中，可采用高温对培养基进行灭菌，主要是为了破坏微生物体内酶的活性。高温灭菌在医学和生活实践中有着广泛的应用。
在低温条件下，酶的活性会下降，但酶分子的结构一般会发生变化，因此人们可以选择在低温下保存酶，在日常生活中，人们也经常会选择在低温下长期保存食物。
抑制剂的作用
通过改变酶必需基团的化学性质，使酶活性降低或丧失的现象称为抑制，具有抑制作用的物质称为抑制剂。抑制剂通常是小分子化合物，但生物体内也存在生物大分子抑制剂。
酶抑制剂的分类
酶抑制剂分为不可逆抑制剂和可逆抑制剂两大类。不可逆抑制剂以共价键与酶的必需基团结合，使酶永久失活，其抑制作用不能通过透析、超滤等温和的物理手段去除。可逆抑制剂以非共价键与酶蛋白结合，使酶暂时失去活性，其抑制作用可通过透析、超滤等手段去除。可逆抑制剂又分为竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和抗竞争性抑制剂。
活化剂的作用
某些物质可以增加酶的活性，这些物质被称为激活剂。在酶促反应中加入激活剂可以提高反应速率。酶通常对激活剂有一定的选择性，并有一定的浓度要求。一种酶的激活剂可能是另一种酶的抑制剂。当激活剂的浓度超过一定范围时，它就变成了抑制剂[1]。