生物化学参考第一节、酶是生物催化剂.ppt 33页
提示重点关注酶的化学性质、结构特性和功能。 酶反应动力学和酶的药物应用。 还简要解释了辅酶和辅基与酶反应之间的关系。 还介绍了固定化酶、同工酶、变构酶和诱导酶的基本概念。 需要了解的是，大多数酶的化学本质是蛋白质。 酶与一般蛋白质有相同点和不同点。 从与一般蛋白质的结构相似之处了解酶的理化性质（特性），从不同点了解酶的功能和特性。 辅酶，辅基的概念及其与酶反应的关系。 结合酶的结构、性质和作用机制，了解影响酶促反应的各种因素。 了解固定化酶、同工酶、变构酶和诱导酶的基本概念以及酶在医学中的主要用途。 人们对酶的认识源于生产实践。 我国几千年前就开始生产发酵饮料和食品。 1833年，佩恩从麦芽中提取了一种不耐热物质，可以促进淀粉水解成可溶性糖。 1857年，巴斯德等人提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果。 1878年，Kuhne提出酶这个名字（）。 1897年，布希纳兄弟在没有细胞的情况下成功发酵酵母汁，证明发酵与细胞活性无关。 1913年，他提出了酶动力学原理——米氏理论，这是酶反应机理研究的重要突破。
1926年，从剑豆中分离出脲酶晶体，确立了该酶的蛋白质性质。 1982年以后，人们逐渐发现一些RNA也具有酶的催化功能，使人们认识到酶并不都是蛋白质。 由于酶独特的催化功能，酶在工业、农业、医药、医学等方面具有重大的实际意义。 第一节 酶是生物催化剂 一、酶的生物学意义 1、概念 酶是生物体中具有催化活性和特定空间构象的一类生物大分子，包括蛋白质和核酸。 2、酶的催化特性与一般催化剂具有共同的特点： 1、用量小，催化效率高。 2、在不改变化学反应平衡点的情况下，只能缩短反应达到平衡的时间。 3、降低反应活化能。 作为生物催化剂的特点 1、催化效率高：酶促反应比相应的非酶促反应快103-107倍。 2、酶的作用具有高度特异性：酶对其作用的物质（称为底物，用S表示）具有严格的选择性。 通常酶只能作用于某种类型或特定的物质。 物质，这也说明酶对底物的化学结构和空间结构有高度严格的要求。 3、酶易失活：酶很容易受外界影响而变性，从而失去催化活性，因此酶促反应需要在温和的条件下进行。 4、酶活性受调节控制：调节的方式有多种，包括抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节等。 5、酶的催化活性与辅酶、辅基和金属离子有关。 如果它们被移除，酶就会失去活性。
6、酶可以催化某些特定的化学反应：例如体内某些生物合成只能通过酶促反应来产生。 2.酶作用的专一性 () 酶作用的专一性是指酶对其催化的反应或反应物具有严格的选择性。 酶通常只能催化一种或一种类型的反应。 关于一类物质或一类物质，这是酶和非酶催化剂最重要的区别之一。 酶作用的物质通常称为酶的底物（）。 因此也可以说，一种酶只作用于一种或多种底物。 酶的特异性通常可分为两类： 1.立体化学特异性（）（1）、光学异构特异性（2）、几何异构特异性 2.非立体化学特异性、结构特异性（1）、键合特异性（2） 、基团特异性 (3)、绝对特异性 1.立体化学特异性 (1)旋光异构特异性 ①当底物存在旋光异构体时，酶仅作用于其中一种。 例如，精氨酸酶仅催化L-精氨酸的水解。 ②当底物分子不具有不对称碳原子而酶促反应产物含有不对称碳原子时，底物经酶催化后往往仅得到一种旋光异构体。 例如，丙酮酸被乳酸脱氢酶催化仅产生L-乳酸。 (2)几何异构体特异性。 有些酶仅作用于顺式和反式异构体之一。 例如，延胡索酶只能催化富马酸（）加水生成L-苹果酸，而对马来酸（）则没有作用。
2.非立体化学特异性 设底物为三部分“AB”，A和B为基团，“-”为键。 根据酶对这三个部分的选择程度可分为三类： (1)键特异性酶识别连接基团A和B之间的键，对A和B基团两侧的基团没有要求。债券。 例如酯酶水解酯键，对底物R-COOR'（脂质代谢）中的R和R'没有严格要求。 (2)基团特异性也称为酶识别键与A、B基团之一的相对特异性。 例如，如果胰蛋白酶作用于蛋白质的肽键，则肽键的羰基必须由Lys和Arg提供，但肽键的氨基部分不是严格要求的（蛋白质分解代谢中也会学到） 。 (3)绝对特异性酶识别的三部分必须正确。 例如脲酶只催化尿素的水解，对尿素衍生物没有作用。 凝血酶系统中的凝血酶也非常专一。 水解肽键的羧基端要求是L-Arg残基，氨基端要求是Gly残基，这意味着它只作用于Arg。 -CO-NH-甘氨酸。 3、基于酶专一性理论关于酶作用专一性的几种假设： 1.锁与钥匙模型（lock and key model） 2.诱导契合理论（fit） 锁与钥匙模型认为整个自然构象酶分子具有刚性结构，酶表面具有特定形状。 酶和底物的结合就像一把锁的钥匙。
诱导契合理论 p138 该理论认为，酶表面不具有与底物互补的固定形状，只是由于底物的诱导而形成互补形状。 诱导拟合理论的主要内容是，在酶与底物结合之前，酶分子的构象不一定与底物匹配。 酶分子的活性中心不是刚性结构，而是具有一定的柔性。 当底物和酶分子彼此靠近时，底物分子可以引起酶分子的某些构象变化。 由于酶分子构象的变化，活性中心的基团形成正确的排列和方向。 酶分子和底物分子结合在一起形成中间复合物，导致底物发生反应。 当反应完成后，产物从酶分子上脱落，酶分子恢复到原来的构象。 溶菌酶和弹性蛋白酶的 X 射线衍射分析支持了这一理论。 (1)许多酶的英文名称是在其底物名称后加上“-ase”后缀。 1961年，国际生物化学联盟（EC）酶学委员会在广泛研究的基础上给每种酶赋予了习惯名称和系统名称。 1. 习惯命名法（名称） (1) 根据酶作用的底物命名酶。 例如，蛋白酶和淀粉酶（2）是根据催化反应的类型来命名的。 例如脱氢酶和转氨酶（3）就是根据上述两个原理命名的。 例如，乳酸脱氢酶和蛋白水解酶 (4) 有时前面有酶的来源或底物名称的其他特征。
如胃蛋白酶、碱性磷酸酶 2.系统命名法（名称） 系统名称包括底物名称（用“：”分隔）、构型、反应性质，最后是酶词。 例如： 习惯名称：丙氨酸转氨酶 系统名称：谷氨酸：丙酮酸转氨酶 该酶催化的反应：谷氨酸+丙酮酸?? -酮戊二酸+丙氨酸（2），分类国际酶委员会根据催化反应的类型将酶分为六类： 1. 氧化还原酶 2. 转移酶 3. 水解酶 4. 裂解酶 5. 异构酶 6. 合成酶 (1) 氧化还原酶 氧化还原酶催化氧化还原反应。 主要包括脱氢酶（）和氧化酶（）。 例如：乳酸脱氢酶（ ）催化乳酸的脱氢反应。 (2)转移酶 转移酶催化基团转移反应，将一个底物分子的基团或原子转移到另一底物的分子上。 例如，丙氨酸氨基转移酶催化转氨基反应。 (3)水解酶 水解酶催化底物的水解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶和脂肪酶。 例如，脂肪酶（）催化的脂质水解反应：裂解酶催化从底物分子中除去基团或原子形成双键的反应及其逆反应。
主要包括醛缩酶、水合酶和脱氨酶等。例如富马酸水合酶催化的反应。 异构酶催化各种异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排。 例如，由葡萄糖-6-磷酸异构酶催化的反应。 合酶又称连接酶，可以催化CC、CO、CN和CS键的形成反应。 这种类型的反应必须与 ATP 裂解反应耦合。 A + B + ATP + H2O =AB + ADP +Pi 例如丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸编号 (5) 异构酶 (6) 合成酶或 * * 酶的发展历史 酶的发展历史 3. 酶的命名和分类 CH 3 2 2 CH 2 2 CH 2 2 CH 3 (4) 裂解酶*