1. 蛋白质占人体干重的____%。
2.请写出氨基酸按侧链基团的分类，并写出每类所含氨基酸的名称和缩写。
3.包括带有非极性脂肪族R基团的氨基酸，它们多位于蛋白质中，起稳定蛋白质结构的作用。
4.（填入氨基酸名称）因___的结构特点，故称为亚氨基酸。
5.含硫氨基酸按侧链基团分类，属于___。
6. 不具有光学活性的氨基酸是 R 基团为 _____ 的氨基酸。
7. 含有苯环的氨基酸是，含有吲哚环的氨基酸是_____。
8. 简述二硫键的形成和功能。
9. 极性氨基酸具有带负电荷的 R 基团。它们带负电荷的原因是 R 基团含有
10、简述氨基酸具有两性的原因及氨基酸等电点的概念。
11. 由于（氨基酸名称）的最大吸收峰在附近，因此可以用来分析溶液中的蛋白质含量。
12.氨基酸可以生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在处；
因此可据此进行氨基酸的定量分析。
13. 简述氨基酸的主要功能并举例说明。
14. 蛋白质的一级结构定义为_____，包含_____ 键和_____ 键。
15. 简述肽单元的定义和特点。
16. 简述蛋白质二级结构的定义及决定其稳定性的主要因素，写出5种常见的二级结构。
17、α-螺旋是每隔____个氨基酸向上翻一个圈，每个氨基酸又向上平移____，螺旋的半径是_____，α-螺旋的稳定性主要来源是，α-螺旋又称，蛋白质中的α螺旋主要是_____，位于螺旋的外侧是，它影响螺旋的方式是。
18.β折叠使多肽链形成_____结构，肽键平面间的折叠形成_____结构。侧链R基团的位置为_____，由_____形成的_____来维持。肽段的方向有_____和_____两种方式。后者由于___而更稳定，也更为常见，后者每个氨基酸残基增加。
19、β-转角可使肽链更容易形成；通常由 组成，稳定性的来源是 ；经常出现的氨基酸有 。
20. β凸起的形成是由于 的存在而引起的。
21. 简述蛋白质三级结构的定义，写出稳定三级结构的5个化学键；写出三级结构的组成，并分别举出5个常见的例子。
22.简述蛋白质四级结构的定义，并写出维持四级结构的化学键。
23.写出蛋白质的至少6种功能并为每种功能举一个例子。
24._____是决定蛋白质功能的直接原因，_____是决定蛋白质功能的根本原因。
25. 根据分子形状、溶解性质以及是否与膜结合，蛋白质可分为____。
26. 纤维蛋白质的主要性质是：形成规则的纤维结构的原因是_____。
27. 动物毛中主要存在的纤维蛋白是_____，稳定其四级结构的化学键是_____。
28. β-角蛋白的主要来源是_____（举例），其二级结构主要是_____。该蛋白质由于具有_____和_____的二级结构，所以具有抗拉强度和弹性。
29、胶原蛋白的基本单位是，一级结构中含量最高的氨基酸是_____，其有规律的重复三联体序列决定了它所形成的结构，是_____的主要成分（举例说明）。
30. 球状蛋白质主要有两种类型：_____和_____。后者没有四级结构。它们都可以与____结合，因为该物质与球状蛋白质中的_____形成配位键。
31. Hb 的三种作用：_____ 和 _____ 有助于其运输氧气。
32.Hb 和 Mb 氧合曲线的差异是由于 ____。
33.蛋白质具有亲水胶体性质的原因是；影响蛋白质胶体稳定性的因素是_____。
34. 写出四种沉淀蛋白质的方法并简要描述其机理。
35、简述蛋白质的概念、性质、引起变性的因素以及变性前后的区别。
36.水解蛋白质的方法有三种。
37.简要描述蛋白质定量测定的显色反应机理。
38. 简述蛋白质纯化的步骤，写出四种常见的蛋白质分离纯化方法的名称。
39、简述电泳的定义，列出影响电泳速度的主要因素。
40.写出两种电泳方法并简要描述每种方法的原理。
41. 简述色谱法的定义，列出4种常见的色谱法并简述每种色谱法的原理。
回答
1.45
2. 非极性脂肪族氨基酸不带极性电荷
甘氨酸 甘氨酸 丝氨酸 苏氨酸
丙氨酸 丙氨酸 苏氨酸 丝氨酸
缬氨酸 Val 半胱氨酸 Cys
亮氨酸 Leu 天冬酰胺 Asn
异亮氨酸 Ile 谷氨酰胺 Gln
脯氨酸
蛋氨酸带正电荷
赖氨酸
芳香族氨基酸精氨酸
苯丙氨酸 Phe 组氨酸 His
酪氨酸 Tyr 带负电荷的谷氨酸 Glu
色氨酸 Trp 天冬氨酸 Asp
3. 甘氨酸 Gly 丙氨酸 Ala 缬氨酸 Val 亮氨酸 Leu 异亮氨酸 Ile 脯氨酸 Pro 蛋氨酸 Met 内部疏水性
4.脯氨酸有一个含氮杂环
5.半胱氨酸和蛋氨酸是非极性的，不带电荷。
6. 甘氨酸H
7. 苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸
8.两个半胱氨酸上的巯基脱氢，形成二硫键，维持蛋白质的结构稳定性。
9.谷氨酸、天冬氨酸羧基
10、氨基酸既有酸性的羧基，又有碱性的氨基，是两性电解质。等电点是指氨基酸解离成阳离子和阴离子的倾向和程度相等时的pH值。
11.色氨酸、酪氨酸 280 测量280nm处的吸光度
12. 与茚三酮水合物共热反应
570
吸收峰与氨基酸含量成正比
13.作为各种肽的组成单位；作为各种生物活性物质的前体；作为神经递质；碳骨架分解产生ATP；糖异生或酮体合成的前体
14. 肽二硫键从N端到C端的氨基酸顺序
15.肽键的四个原子和两个相邻的α碳原子构成的刚性平面；
具有部分双键性质，多为反式，也有顺式；参与形成肽键的六个原子位于同一平面上；N带正电，O带负电
16. 主链局部形成有规则的折叠和卷曲，其稳定性取决于主链氢键；α-螺旋、β-折叠、β-转角、β-凸起、随机卷曲和环
17.多肽链绕中心轴呈规则螺旋上升；3.6；0.15nm；0.23nm；第n个氨基酸的羰基氧与第n+4个残基的亚氨基氢形成氢键；3.6（13）螺旋；右手螺旋；R基团；其电荷、大小、形状影响螺旋的形成和稳定性
18. 片层；锯齿状；侧链基团垂直于两相邻肽平面的交点，交替分布在折叠片的两侧；羰基氧与亚氨基；氢键；平行；反向平行；氢键中NHO几乎共面；0.347
19. 存在180°折叠；反向平行β折叠；4个连续的氨基酸残基；第一个羰基氧和第四个亚氨基氢形成氢键；Gly、Pro
20.β折叠中，两条β链中的一条多了一个氨基酸残基，破坏了氢键结构，导致肽链轻微弯曲；反向平行β折叠
21.指多肽链在二级结构基础上，经卷曲、折叠而形成的特定空间结构，包括肽链上所有原子的空间排列；盐键、氢键、范德华力、二硫键、疏水键；基序（β-发夹环、bab、EF手相、aba、希腊键基序）、结构域（a结构域、b结构域、a/b结构域、a+b结构域、交联结构域）
22.两个或多个亚基相互作用，互相之间以非共价键连接，形成一种较为复杂的构象，称为蛋白质的四级结构；疏水键、盐键、氢键、范德华力
23. 生物催化酶
调节蛋白激素、受体、信号转导分子
运输蛋白质运输
收缩或运动蛋白 肌动蛋白、肌球蛋白、动力蛋白
防御蛋白免疫球蛋白
营养和储存蛋白 酪蛋白、铁蛋白
结构蛋白胶原蛋白、角蛋白、弹性蛋白
其他蛋白质毒素
24.三维结构、初级结构
25. 纤维蛋白、球状蛋白、膜蛋白
26、结构比较简单，通常拉伸成纤维，长/宽大于10，不溶于水或稀盐溶液，机械强度高，在生物体内起结构支撑作用，如角蛋白、胶原蛋白等。
其一级结构的规律性较高——氨基酸残基的种类有限，但序列通常以重复形式出现
27.结构支持，二硫键
28. 蜘蛛丝；β-折叠；β-片层；α-螺旋和无规卷曲
29.前胶原分子由3个α链组成，甘氨酸三螺旋肌腱
30.血红蛋白 肌红蛋白 O2 Fe2+
31. 正协同效应 波尔效应 变构效应
32.Hb呈S形，Mb呈双曲线；Hb有正向协同作用
33.分子颗粒为1-100nm，表面有亲水基团；表面带电荷，水化膜
34.
盐析：
在蛋白质水溶液中加入大量高浓度中性盐，使蛋白质从溶液中沉淀出来
机理：破坏蛋白质水化膜，中和表面电荷
不会使蛋白质变性
PI（等电点）沉淀
蛋白质在等电点附近溶解度最低，容易沉淀
有机溶剂引起的沉淀
将水溶性有机溶剂（如乙醇、丙酮等）加入到蛋白质溶液中，使其沉淀
机制：破坏蛋白质的水化膜
通常在低温下进行，否则蛋白质会变性
重金属导致沉淀
条件：pH 大于 pI
机制：重金属盐（带正电荷）与蛋白质阴离子结合
35.概念：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质的空间构象遭到破坏，导致物理和化学性质发生变化，丧失生物活性。
本质：在不改变一级结构的情况下，破坏非共价键和二硫键
物理因素：加热、冷却、机械作用、流体压力、辐射
化学因素：强酸、强碱、高浓度盐、尿素、重金属盐、疏水分子、有机溶剂
溶解度降低、粘度增加、生物活性丧失、更易水解、结晶行为改变
36. 酸水解、碱水解、酶水解
37.两个相邻的肽键在碱性溶液中与铜离子反应，生成紫红色复合物，颜色的深浅与蛋白质的浓度成正比（双缩脲反应）
38. 细胞或组织的破碎（混合和均质化）、碎片的去除（离心）、沉淀/浓缩（硫酸铵或聚乙二醇）、纯化（色谱法）、鉴定。
沉降离心、透析超滤、电泳、色谱
39.带电粒子在电场中运动的现象称为电泳；运动速度取决于电荷的性质和数量、粒子大小和形状等因素。
40.等电点电泳（IEF）：在等电点时，蛋白质的净电荷为0，不迁移。
聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）：根据相对分子质量分离蛋白质
41. 通过在流动相和固定相之间反复分配来分离复杂分子混合物的过程。
离子交换色谱法
根据每种蛋白质的电荷和特性进行分离
疏水作用色谱法
利用不同蛋白质疏水性的差异来纯化蛋白质
亲和层析
基于蛋白质分子对其配体分子的独特识别能力的纯化方法
凝胶过滤（分子筛层析）
按大小分离物质。大分子路径短，速度快，无法进入凝胶颗粒内部。
2020年12月26日 11:41:22
全文已完成，但不保证随时修改